氯化溶菌酶晶体

氯化溶菌酶晶体用途

酶制剂。主要用于牛奶的“人奶化”(尤其是在欧洲)。人奶与牛奶之间的主要不同之一是溶菌酶的含量，加入溶菌酶可使牛奶更适合于婴儿食用。此外，对牛奶兼有杀菌和增强双歧杆菌生长能力的作用。在每吨牛奶中加入0.05～0.1mg溶菌酶， 37℃ 保温3h，可使牛奶中的双歧杆菌含量与人奶几乎无区别，从而保证婴儿肠内双歧杆菌的良好繁殖。
用于鱼子酱等，有防腐作用。在半硬干酪中加入0.001%，可防止香味物质丁酸的损失并阻止延时产气。

氯化溶菌酶晶体名称

[ CAS 号 ]:
9066-59-5

[ 中文名 ]:
盐酸溶菌酶

[ 英文名 ]:
Lysozyme hydrochloride

[英文别名 ]:

Muramidase hydrolase
Murazyme
Lysozyme chloride
MFCD00198076
EINECS 232-954-0

氯化溶菌酶晶体生物活性

[ 描述 ]:

溶菌酶氯化物是一种杀菌酶,它能裂解革兰氏阳性菌。溶菌酶氯化物也可用于HIV感染和肺气肿的研究[1][2][3]。

[ 相关类别 ]:

信号通路 >> 抗感染 >> HIV

研究领域 >> 感染

信号通路 >> 抗感染 >> 细菌

[体外研究]

溶菌酶是一种普遍存在的酶。鸡蛋是溶菌酶最丰富的来源,约占蛋白蛋白质的 3.4%。溶菌酶是一种天然抗菌素,可水解细菌细胞壁肽聚糖层中 N-乙酰壁酸和 N-乙酰氨基葡萄糖之间的 β(1-4) 糖苷连接,导致细胞裂解。溶菌酶氯化物的杀菌作用主要局限于革兰氏阳性细菌,包括病原体,如单核细胞增生李斯特氏菌和某些梭菌以及一些腐败生物,包括嗜热孢子形成细菌和某些酵母。革兰氏阴性菌由于其复杂的细胞壁结构而对溶菌酶氯化物的作用更有抵抗力[1]。溶菌酶(1 mg/mL)氯化物降低透明质酸 (公顷)防止弹性蛋白酶损伤弹性纤维的能力[3]。

[体内研究]

叙利亚仓鼠在给予弹性蛋白酶前暴露于雾化溶菌酶(20 mg,20 ml水中；50 min)氯化物中导致气道扩大显著增加[3]。

[参考文献]

[1]. Banerjee P, et al. Influence of carbon dioxide on the activity of chicken egg white lysozyme. Poult Sci. 2011 Apr;90(4):889-95.

[2]. Jing T, et al. Magnetic molecularly imprinted nanoparticles for recognition of lysozyme. Biosens Bioelectron. 2010 Oct 15;26(2):301-6.

[3]. Cantor JO, et al. The effect of lysozyme on elastase-mediated injury. Exp Biol Med (Maywood). 2002 Feb;227(2):108-13.

氯化溶菌酶晶体物理化学性质

[ 外观性状 ]:
固体;White to Almost white powder to crystal

[ 储存条件 ]:
−20°C

[ 稳定性 ]:
Stable. Store cold. Incompatible with strong oxidizing agents.

氯化溶菌酶晶体安全信息

[ 个人防护装备 ]:
Eyeshields;Gloves;type N95 (US);type P1 (EN143) respirator filter

[ 危险品运输编码 ]:
NONH for all modes of transport

[ WGK德国 ]:
2

[ RTECS号 ]:
OL5989850

氯化溶菌酶晶体制备

可由蛋白中提取。将卵白液调节pH值，用离子交换树脂吸附后抽提而得。得率约2%(以干蛋白原料计)。一般商品再经盐酸化处理，以供食品之用。

氯化溶菌酶晶体文献

Sequential separation of lysozyme, ovomucin, ovotransferrin, and ovalbumin from egg white.

Poult. Sci. 93(4) , 1001-9, (2014)

Ovalbumin, ovotransferrin, ovomucin, and lysozyme are a few of the egg white proteins that can be used as functional components. The objective of this study was to develop a simple, sequential separat...

Refolding of SDS-denatured proteins using amphipathic cosolvents and osmolytes.

Curr. Protoc. Protein Sci. Chapter 28 , Unit28.5, (2013)

Currently, the investigation of protein refolding processes involves several time-consuming stages that require large amounts of protein and costly chemicals. Consequently, there is great interest in ...

Functional display of active tetrameric beta-galactosidase using Bacillus subtilis spore display system.

J. Nanosci. Nanotechnol. 13(3) , 2313-9, (2013)

For the functional bacterial surface display of active enzyme of multimeric form, which is generally impossible due to molecular assembly of the monomer subunit subsequent to the secretion of displaye...

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