131580-10-4

• 常用中文名：β-淀粉样蛋白1-16
• 常用英文名：Amyloid β-Protein (1-16) trifluoroacetate salt
• CAS号：131580-10-4
• 分子式：C₈₄H₁₁₉N₂₇O₂₈
• 分子量：1955.04
• 相关类别： 多肽产品
• 发布时间：2018-05-29 06:22:24
• 更新时间：2024-01-06 07:24:30
• β-Amyloid (1-16) 是可参与金属结合的β-淀粉样蛋白片段。 β-淀粉样蛋白是在阿尔茨海默病患者的脑中形成淀粉样斑块的肽。

名称

• 中文名: β-淀粉样蛋白1-16
• 英文名: β-Amyloid 1-16
• 英文别名: L-Lysine, L-α-aspartyl-L-alanyl-L-α-glutamyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-L-histidyl-L-α-aspartyl-L-serylglycyl-L-tyrosyl-L-α-glutamyl-L-valyl-L-histidyl-L-histidyl-L-glutaminyl-; L-α-Aspartyl-L-alanyl-L-α-glutamyl-L-phenylalanyl-L-arginyl-L-histidyl-L-α-aspartyl-L-serylglycyl-L-tyrosyl-L-α-glutamyl-L-valyl-L-histidyl-L-histidyl-L-glutaminyl-L-lysine

物化性质

• 密度: 1.6±0.1 g/cm3
• 分子式: C₈₄H₁₁₉N₂₇O₂₈
• 分子量: 1955.04
• 精确质量: 1953.871826
• LogP: -6.41
• 折射率: 1.696
• 储存条件: -15°C
• 水溶解性: Soluble in water or aqueous buffer

生物活性

• 描述: β-Amyloid (1-16) 是可参与金属结合的β-淀粉样蛋白片段。 β-淀粉样蛋白是在阿尔茨海默病患者的脑中形成淀粉样斑块的肽。
• 相关类别:
  信号通路 >> 神经信号通路 >> β淀粉样蛋白
  研究领域 >> 神经疾病
  多肽产品
• 靶点:

  Amyloid-β[1]

• 体内研究: β-淀粉样蛋白(1-16)片段被认为是有效的模型,用于检查关键组氨酸残基(His,His在小鼠中的His和His,His,His在人类片段中)对Ab-Cu2 +相互作用的贡献。 β-淀粉样蛋白(1-16)的氧化靶标是与金属离子配位的组氨酸残基。铜与阿尔茨海默病老年斑中的Aβ结合,β-淀粉样蛋白(1-16)参与Cu2 +离子的配位。 Cu2 +和Zn2 +与β-淀粉样蛋白和自由基损伤的神经毒性有关[1]。 β-淀粉样蛋白(1-16)是显示Cu配位模式的最小氨基酸序列,其涉及三个组氨酸(His6,His13和His14)。 β-淀粉样蛋白(1-16)应该参与金属结合[2]。人β-淀粉样蛋白通过其金属结合结构域1-16与锌离子相互作用。大鼠Aβ(1-16)二聚体的两条多肽链的C-尾部以彼此相反的方向取向,这阻碍了大鼠Aβ二聚体组装成寡聚体聚集体。因此,人和大鼠β-淀粉样蛋白(1-16)的锌结合位点结构的差异,它们形成规则的交叉单体键的能力,以及它们疏水性C-尾的取向可能是导致抗性的原因。大鼠对阿尔茨海默病[3]。
• 参考文献:

  [1]. Kowalik-Jankowska T, et al. Coordination abilities of the 1-16 and 1-28 fragments of beta-amyloid peptide towards copper(II) ions: a combined potentiometric and spectroscopic study. J Inorg Biochem. 2003 Jul 1;95(4):270-82.

  [2]. Minicozzi V, et al. Identifying the minimal copper- and zinc-binding site sequence in amyloid-beta peptides. J Biol Chem. 2008 Apr 18;283(16):10784-92.

  [3]. Istrate AN, et al. NMR solution structure of rat aβ(1-16): toward understanding the mechanism of rats' resistance to Alzheimer's disease. Biophys J. 2012 Jan 4;102(1):136-43.