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Α-溶血素

Α-溶血素用途

α-溶血素(金黄色葡萄球菌)是金黄色葡萄杆菌分泌的最具特征的毒力因子之一,是一种能够破坏宿主细胞质膜的多肽。α-溶血素与细胞表面结合后,其单体组装成同七聚体形成前孔,然后转化为成熟的跨膜孔水通道,允许K+和Ca2+离子运输,导致靶细胞坏死[1]。

Α-溶血素名称

[ CAS 号 ]:
94716-94-6

[ 中文名 ]:
Α-溶血素

[ 英文名 ]:
α-Hemolysin (Staphylococcus aureus)

Α-溶血素生物活性

[ 描述 ]:

α-溶血素(金黄色葡萄球菌)是金黄色葡萄杆菌分泌的最具特征的毒力因子之一,是一种能够破坏宿主细胞质膜的多肽。α-溶血素与细胞表面结合后,其单体组装成同七聚体形成前孔,然后转化为成熟的跨膜孔水通道,允许K+和Ca2+离子运输,导致靶细胞坏死[1]。

[ 相关类别 ]:

研究领域 >> 其他
信号通路 >> 其他 >> 其他

[体外研究]

α-溶血素(金黄色葡萄球菌)在 THP-1蛋白细胞中可诱导 IL-1β分泌和 胱天蛋白酶-1激活,且是通过 NLRP3语言-炎性体依赖性 胱天蛋白酶-1的激活诱导 IL-1β分泌[1]。 α-溶血素(金黄色葡萄球菌)(1µg/mL,4h)可以诱导 第三方衍生细胞死亡,需要宿主 NLRP3语言信号传导,但不依赖于 胱天蛋白酶-1激活和 IL-1β分泌[1]。

[参考文献]

[1]. Robin R Craven, et al. Staphylococcus aureus alpha-hemolysin activates the NLRP3-inflammasome in human and mouse monocytic cells. PLoS One. 2009 Oct 14;4(10):e7446.   

Α-溶血素物理化学性质

[ 外观性状 ]:
lyophilized powder

[ 储存条件 ]:
2-8°C

[ 水溶解性 ]:
H2O: soluble0.49 - 0.51mg/mL

Α-溶血素安全信息

[ 符号 ]:

GHS07

[ 信号词 ]:
Warning

[ 危害声明 ]:
H315-H319

[ 警示性声明 ]:
P305 + P351 + P338

[ 个人防护装备 ]:
Eyeshields;Gloves;type N95 (US);type P1 (EN143) respirator filter

[ 危害码 (欧洲) ]:
Xn

[ 风险声明 (欧洲) ]:
22-21/22

[ 安全声明 (欧洲) ]:
36-36/37

[ 危险品运输编码 ]:
NONH for all modes of transport

[ WGK德国 ]:
3

Α-溶血素文献

Staphylococcal alpha toxin--recent advances.

Toxicon 26 , 55-65, (1988)

The elucidation of the amino acid sequence of alpha toxin in 1984 has greatly promoted our understanding of the basic biochemistry and interaction of this toxin with membranes. These aspects are discu...

Adaptation to benzalkonium chloride and ciprofloxacin affects biofilm formation potential, efflux pump and haemolysin activity of Escherichia coli of dairy origin.

J. Dairy Res. 79(4) , 383-9, (2012)

The present study investigates the effect of adaptive resistance to ciprofloxacin (Cip) and benzalkonium chloride (BC) on biofilm formation potential (BFP), efflux pump activity (EPA) and haemolysin a...

A critical role for hemolysins and bacterial lipoproteins in Staphylococcus aureus-induced activation of the Nlrp3 inflammasome.

J. Histochem. Cytochem. 183 , 3942-8, (2009)

The mechanism by which bacterial pathogens activate caspase-1 via Nlrp3 remains poorly understood. In this study, we show that the ability of Staphylococcus aureus, a leading cause of infection in hum...


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